Трипсин і хімотрипсин А і В - ендопептідази- вони розривають внутрішні (т. Е. Віддалені від кінців ланцюга) пептидні зв'язки в білках і пептидах, здебільшого у певних місцях.
Хімотрипсин утворюється в дуоденальному соку. З бичачої підшлункової залози можна виділити два неактивних профермента -? - І? -хімотріпсіногени, Які перетворюються на активний фермент під дією трипсину. Молекулярний вага хімотрипсиногена 24000, а химотрипсина 22 000.
Всі ці ферменти розщеплюють білки на пептиди. Крім того, вони атакують ефіри та аміди ароматичних амінокислот (Нейрат, Діксон). Хімотрипсин розщеплює денатуровані білки, розриваючи головним чином пептидні зв'язки ароматичних амінокислот (у їх карбоксильних кінців) - повільніше він гідролізує також сполуки, що містять залишки лейцину, метіоніну, норваліна, аспарагінової і глутамінової кислот.
Трипсин, подібно хімотрипсину, - протеолітичний фермент. Його неактивний попередник - тріпсіноген - теж утворюється в підшлунковій залозі. Молекулярний вага трипсину 24 000. профермента перетворюється в активний фермент під дією самого трипсину або Ентерокиназа, що утворюється в слизовій кишечника. Активуючий фермент відщеплює від тріпсіногена гексапептид:
ТріпсіногенАктівація трипсином gt; vlt; Відщеплення гексапептідаілі Ентерокиназа NН2-Вал-Асп (4) -Ліз-СООНАктівний трипсин
У процесі цієї активації утворюється також неактивний «інертний білок», який вважають полімером вихідного ферменту. Іони кальцію запобігають утворенню цього білка (МакДональд, Горині). Шляхом електрофорезу можна виділити щонайменше 4 фракції активного трипсину, які позначають символами F1-F4.
Трипсин специфічно розщеплює денатуровані білки по зв'язках у карбоксильної групи аргініну.
Для визначення активності трипсину in vitro особливо придатні деякі ефіри амінокислот:? -нафтіл-N -? - Бензоілфенілаланін (Рейвін) і L-тірозінацетіл або відповідний N-ацетіловий ефір (Шверт).
При розщепленні похідних цих амінокислот ефіри гідролізуються швидше амідів, а аміди - швидше пептидів.