Ферменти (ензими) - це специфічні білки, які відіграють роль біологічних каталізаторов- виробляються клітинами живих організмів.
Ферменти відрізняються від звичайних каталізаторів своєї більшою специфічністю (див. Нижче), а також здатністю прискорювати перебіг хімічних реакцій в умовах нормальної життєдіяльності організму.
Ферменти присутні у всіх живих клітинах - тварин, рослинних, бактеріальних. Більшість ферментів знаходиться в тканинах у незначних концентраціях, однак відомі випадки, коли ферментативної активністю володіє білок, що становить значну частину клітинної плазми, наприклад міозин в м'язовій тканині. Молекулярний вага ферментів коливається в широких межах: від декількох тисяч до декількох мільйонів, причому однотипні ферменти, але виділяються з різних джерел, можуть мати різний молекулярна вага, відрізнятися послідовністю амінокислотного складу.
Ферменти, що володіють однаковим каталітичним дією, але відрізняються за своїми фізико-хімічними властивостями, називаються ізоферментами (ізоензимами). Ферменти можуть бути простими або складними білками. Останні, крім білка (апофермента), мають у своєму складі і небілковий компонент - залишок органічної молекули або неорганічний іон. Легко відокремлюваний від апофермента небілковий компонент називають коферментом. Міцно пов'язана з ферментом небілкова частина називається простетичної групою. Багато простетичноїгрупи і коферменти є похідними вітамінів, пігментів та ін. Ферменти мають суворої специфічністю по відношенню до субстрату (т. Е. Вибірково взаємодіє з тими чи іншими хімічними речовинами та сполуками). Наприклад, лактази (знаходиться в кишковому соку) розщеплює тільки дисахарид-лактозу і похідні лактози (лактобіоновую кислоту, лактоуреіди та ін.) З утворенням суміші глюкози і галактази- мальтаза розщеплює мальтозу на дві молекули глюкози, а амілаза діє тільки на крохмаль, глікоген і інші полісахариди.
В результаті послідовної дії перерахованих, а також інших ферментів вуглеводи харчових продуктів перетворюються в моносахариди і всмоктуються кишковою стінкою. Специфічність ферментів визначається тим, що вони вступають у взаємодію з певною хімічною угрупованням субстрату. Наприклад, пепсин (Див.) Діє на білки, розщеплює зв'язку, що знаходяться всередині поліпептидного ланцюга молекули білка, при цьому молекула білка розщеплюється на поліпептиди, які потім під дією інших ферментів - трипсину (Див.), химотрипсина (Див.) І пептидаз можуть розщеплюватися до амінокислот. Специфічність ферментів грає, таким чином, важливу біологічну роль-завдяки їй в організмі досягається послідовність перебігу хімічних реакцій. Неорганічні іони активують ряд ферментов- деякі ферменти (металлоферментов) взагалі неактивні, якщо відсутній той чи інший, специфічний для даного ферменту іон. Ділянки ферментів, відповідальні за локалізацію і активацію субстрату в ферментативном процесі, називають активними центрами ферментів. В освіті активного центру беруть участь специфічні амінокислотні залишки білкової молекули, сульфгідрильні групи та простетичноїгрупи, якщо вони є. Так, до складу ферментів, що носять групове назва флавопротеїдів, як простетичної групи входить флавіновие похідне (зазвичай це флавінаденіндінуклеотід - ФАД). Легко окислюючись і відновлюючись, флавіновие простетичноїгрупи виконують функцію біологічних переносників водню, наприклад при дегидрировании амінокислот за участю кисню або при дегидрировании за участю цитохромів в мітохондріях початкових компонентів дихального ланцюга (таких, як сукцинат, холін, саркозин та ін.). Аналогічні функції виконують і інші дихальні пігменти (гемоглобін і міоглобін - у вищих тварин і людини, а також гемерітрін, ерітрокруокрін, гемоцианин та інші - у нижчих тварин). Всі ці ферменти об'єднує наявність у складі активного центру атомів металу (заліза або міді).