Вивчення системи плазминоген - плазмін в сироватці крові було розпочато в 1898 р, коли Дені виявив в сироватці, попередньо обробленої хлороформом, термолабільних протеолітичний фермент. У 1911 р Опі показав, що цей фермент по ряду властивостей, наприклад по оптимуму рН і здатності розщеплювати казеїн і желатину, схожий з трипсином. Хрістенсен і Каплан встановили наступну спрощену схему для системи плазминоген - плазмін в сироватці:
Плазміноген gt; Плазмін
v
Активатори:
тканинні кінази
кінази крові
урокінази
стрептокінази
трипсин
Плазмін і тромбін - найбільш важливі ферменти згортання крові та фібринолізу - мають і ряд інших спільних біохімічних особливостей: вони не мають вузькою субстратной специфічністю, як інші протеази організму-вони розщеплюють майже всі пептиди, і притому не тільки у кінцевих груп.
Ще недавно деякі біохіміки вважали трипсин і плазмин ідентичними ферментами. Однак експерименти з синтетичними субстратами показали, що ці дві протеази різняться за своїми активаторам. Виявилося, що трипсин і плазмін - абсолютно різні ферменти. Неактивні проферменти тріпсіноген і плазминоген теж мають різні активатори і, крім того, істотно розрізняються за своєю чутливості до інгібіторів, зокрема до інгібітору з соєвих бобів (ІСБ).
Виявлення подібності цих протеаз щодо їх фізичних властивостей і біохімічної активності мало серйозні наслідки для клініки.
Поряд з плазміном та інші протеолітичні ферменти можна використовувати як фибринолитических коштів як прямі тромболітичні препарати. Подробиці читач знайде в клінічній частині цієї книги. Тут ми згадаємо лише деякі з найважливіших результатів. Іннерфілд і його група описали тромболітичної ефект трипсину і хімотрипсину: Тілле повідомив аналогічні дані про стрептокінази, Бейн і його співробітники - про урокіназою, Вольф - про різних тварин і рослинних протеази і про їх синергічну дію.
Перш ніж переходити до більш докладного розгляду плазміну і фібрину, потрібно сказати кілька слів про значення латентного фібринолізу.