Всі ферменти розділені на шість головних класів:
Оксидоредуктази - Каталізують окислювально-відновні реакції.
Трансферази - Каталізують реакції міжмолекулярної перенесення хімічних груп і залишків.
Гідролази - Каталізують реакції гідролітичного розщеплення внутрішньомолекулярних зв'язків.
Ліази - Каталізують реакції приєднання груп по подвійним зв'язкам і зворотні реакції відриву таких груп.
Ізомерази - каталізують реакції ізомеризації.
Лігази (синтетази) - каталізують реакції з'єднання двох молекул, пов'язані з розщепленням пірофосфатной зв'язку в молекулі аденозинтрифосфату (АТФ) або аналогічного нуклеозидтрифосфатів.
Кожен клас ферментів підрозділяється на підкласи, які в свою чергу в залежності від природи ферментативної реакції діляться ще на подподкласса, в межах яких нумеруються. Найважливіші представники деяких класів ферментів наведені в таблиці (ст. 274). Раніше багато ферменти, що здійснюють процеси глибокого розщеплення органічних сполук (десмолази), об'єднувалися під загальною назвою десмолази (наприклад, комплекс ферментів бродіння, каталаза, карбоангідраза та ін.).
Поряд з єдиною номенклатурою існують стандартні одиниці вираження активності ферментів: одна одиниця (Е) будь-якого ферменту - це кількість ферменту, що при заданих умовах каталізує перетворення 1 мкмоль субстрату в 1 мін.- концентрації розчину ферментів наводяться в одиницях активності на 1 мл розчину- молекулярну активність ферменту - висловлює число молекул субстрату (або еквівалентів порушеної групи), що перетворюються за 1 хвилину однією молекулою ферменту.
Ферментативні реакції, як і звичайні хімічні реакції, прискорюються при підвищенні температури. Температурний оптимум дії ферментів лежить в межах 40-60 °. При більш високій температурі, як правило, відбувається інактивація ферментів. Деякі ферменти досить стійкі до високих температур, наприклад рибонуклеаза витримує нагрівання до 100 °. Ферменти проявляють максимальну активність тільки при певному значенні рН середовища. Активність ферментів пригнічується речовинами, званими інгібіторами (див.). Дія інгібіторів може бути оборотним, коли активність ферментів відновлюється при видаленні інгібітору, і незворотнім, коли при видаленні інгібітору активність ферментів практично не відновлюється.
Ферменти локалізовані в певних клітинних структурах. Структурна організація ферментних систем забезпечує певну послідовність ферментативних реакцій і певну швидкість протікання процесу в цілому. Для нормального функціонування ферментної системи необхідно, щоб активність всіх вхідних в неї ферментів була оптимальною. Якщо один з ферментів з тієї чи іншої причини знизить свою активність або випаде з системи, то порушується діяльність усієї ферментної системи в цілому, що може викликати захворювання всього організму. Звідси випливає важливість для діагностики захворювання визначення активності і кількості ферментів. У клінічній практиці вивчення ферментів надається велике значення. Найбільш широкому вивченню піддаються ферменти сироватки (Плазми) і цільної крові.
Зміна «ферментного спектра» крові буває внаслідок збільшення (гиперферментемия), зменшення (гіпоферментемія) або появи в крові ферментів, відсутніх в крові здорової людини (дісферментемія). Поява в крові неспецифічних ферментів може бути наслідком порушення проникності біологічних мембран, руйнування клітин або результатом захисної реакції організму.