В даний час відомо кілька сотень різних ферментів і близько 75 з них можуть бути отримані в кристалічному вигляді. Всі ферменти є білки. Вивчення кристалічних ферментів дозволило краще зрозуміти структуру білків взагалі. За допомогою сучасних методів (газова хроматографія, ультрацентрифугирование, рентгеноструктурний аналіз і т. П.) Були вивчені амінокислотні послідовності в молекулах ферментів, молекулярна вага ферментів, а також їх внутрішньоклітинна активність in vivo і in vitro. Ферменти стали моделями для вивчення білків взагалі.
Дані по кінетиці процесів ферментативного розщеплення показали, що ті ж самі ферменти при належній концентрації вихідних речовин і у відповідній середовищі здатні здійснювати синтез або полімеризацію. Далеко не всі ферменти каталізують пряму і зворотну реакції. Шляхом використання безлічі синтетичних субстратів була визначена Субстратна специфічність окремих ферментів, що мало також велике значення для їх класифікації та ідентифікації. Розвиток ензимології в ці роки служить прикладом наукових досліджень, що проводяться у всесвітньому масштабі. Окремі групи дослідників продовжують цю роботу вже протягом багатьох років незалежно від політичних обставин, і вона розгортається ширше, ніж вивчення інших природничонаукових проблем. Це надихаючий тріумф людської думки і співробітництва між людьми. Як ми вже говорили, все ферменти, які в одних умовах здійснюють розщеплення речовин, т. Е. Катаболические реакції, в інших умовах можуть брати участь у анаболізмі - в процесах полімеризації, у побудові більш великих молекул.
Зрозуміло, що настільки молода наука, будучи до того ж «продуктом синтезу» різних дисциплін, повинна перш за все створити свій власний «мова», свою номенклатуру, щоб вчені з різних країн розуміли один одного. Вести подальші дослідження набагато легше, якщо найважливішим ферментам присвоєні однакові назви (або символи) і якщо методи їх кількісного визначення стандартизовані і узгоджені в міжнародному масштабі.
Наскільки великі успіхи сучасної ензимології, видно з наступного прикладу. Дуже складний процес м'язового скорочення може бути розділений на ряд різних реакцій, що каталізуються ферментами. В даний час більшість цих реакцій можна аналізувати і відтворювати окремо. Відповідні методи вже настільки досконалі, що ефект кожної з послідовних ферментативних реакцій in vitro ідентичний тому, що відбувається в живому м'язовому волокні.
Швидкість окремої простої реакції може бути без ферменту дуже низькою або ж реакція зовсім не йде без каталізатора. Наприклад, обмін вуглекислотою між кров'ю і тканинами або між кров'ю і легкими був би абсолютно неможливий без ферменту карбоангідрази, так як у відсутність каталізатора цей процес протікав би з незмірно малою швидкістю, і газообмін негайно ж припинився б.
Ферменти - це високомолекулярні термолабільні білки, від присутності яких залежать майже всі хімічні (метаболічні) реакції в організмі. Більшість ферментів складається з двох частин - білкової частини, або апофермента, і простетичної групи, або коферменту, який являє собою невелику молекулу кшталт, наприклад, вітаміну. Обидві ці частини складають активний фермент, званий голоферментом- кожна частина окремо, як правило, неактивна.
Всі ферменти характеризуються певною субстратной специфічністю, яка залежить головним чином від апофермента. На відміну від каталізаторів, з якими ми зустрічаємося в неорганічної хімії, ферменти не тільки прискорюють реакції, але і дозволяють здійснюватися реакцій, які без них практично не протікають. Інша відмінність від неорганічних каталізаторів полягає в тому, що в процесі функціонування ферменту деяка кількість його втрачається, тоді як неорганічні каталізатори повністю зберігаються або здатні регенеруватися після реакції.