Фібриноген належить до групи глобулінів. Молекулярний вага бичачого фібриногену - 330 000, человеческого- 340 000. За більш старими даними, середній вміст фібриногену в плазмі крові людини становить 0,27%, мінімальне - 0,20%, максимальне - 0,36% (Грем, Лестер).
Рівень фібриногену в крові і його сталість залежать від нормальної функції печінки. Пошкодження печінкової паренхіми внаслідок захворювання або отруєння (наприклад, чотирьоххлористим вуглецем) веде до зменшення кількості фібриногену, яке прогресивно знижується і в експерименті після гепатектомії. Ионас виявив потому 12-20 год після гепатектомії зниження рівня фібриногену на 20-50%. Ще більш різке зниження відзначалося в дослідах на кроликах. При видаленні 70% тканини печінки рівень фібриногену залишався постійним. Мабуть, що залишилася паренхіма здатна посилено його синтезувати. Крім того, з дослідів на тваринах відомо, що організм не має запас фібриногену і тому потребує безперервного його утворенні печенью- їжа, багата тваринним білком, викликає підвищення рівня фібриногену, тоді як переважання в раціоні жирів і вуглеводів, а також голодування призводять до зниження його рівня. При запальних процесах і деяких інфекційних захворюваннях, під час вагітності і менструацій вміст фібриногену в крові часто значно відхиляється від норми. Деякі фактори, наприклад зміни в обміні речовин або запалення, стимулюють синтез фібриногену в печінці.
Швидкість оновлення всіх білків плазми відома, і в даний час її можна дуже точно визначити за допомогою ізотопів. Фібриноген оновлюється швидше за всіх інших білків плазми, що теж говорить про його важливому значенні в організмі.
Нижче наводяться періоди біологічного напіврозпаду (ПБП) для фібриногену, міченого ізотопом 13ч, а також для білків плазми в цілому (при такій же мітці).
З величин ПБП можна вирахувати, що за добу має розщеплюватися 15-40% всього фібриногену крові. Так як в нормальних умовах кількість фібриногену в крові вельми постійно і помітних відхилень від середнього рівня не спостерігається, можна зробити висновок, що швидкість деполімеризації фібриногену точно відповідає швидкості освіти і надходження в кров, т. Е. Його синтез знаходиться в рівновазі з фибринолизом.
Аструп вважає, що в організмі людини щодня синтезується близько 2 г фібріногена- таким чином, за цей же час має утворитися 2 г фібрину і таке ж його кількість повинна піддатися розщепленню.
Швидкість поновлення фібриногену удівітельна- більшість білків плазми з меншою молекулярною вагою розщеплюється значно повільніше. Період біологічного напіврозпаду альбуміну становить від 15 до 20 днів. Більш швидкий катаболізм фібриногену неможливо пояснити, не розглядаючи процеси згортання крові та фібринолізу в цілому. Фібриноген, що займає в них центральне місце, щодня утворюється в постійній кількості і безперервно знову розщеплюється специфічним ферментом - плазміном.
При наявності такої стаціонарної системи зв'язок між згортанням і лізисом ясна: між ними існує динамічна рівновага. Ця рівновага і його регуляцію можна представити наступною схемою (по Аструпа):
При гарячкових станах період біологічного напіврозпаду фібриногену скорочується на 50%, т. Е. Руйнування його відбувається швидше. Цей період скорочується і при злоякісних пухлинах (наприклад, при розвитку метастазів) внаслідок підвищеного використання фібриногену.
Швидкість оновлення фібриногену залежить також від гормональних вліяній- наприклад, вона значно знижена при мікседемі.
Фактор XIII (синоніми: фактор Лаки - Лорана, LL-фактор, фибриназа, фібрин-стабілізуючий фактор), будучи активований тромбіном, перетворює розчинний у мочевине фібрин в нерозчинну форму шляхом трансглутамінірованія. Тому фермент, що викликає це перетворення, називають також трансглутаміназе.
Участь ферментів у розщепленні фібрину схематично показано на фіг. 2.
Фіг. 2. Ферменти, що беруть участь в фібринолізі.